Por: Elena Fernández del Valle
Nuestra historia con el etanol es mucho más vieja que la costumbre de hace apenas diez mil años de fermentar jugos vegetales para obtenerlo.
Según el estudio de Matthew A. Carrigan publicado este mes en Proceedings of the National Academy of Sciences hace diez millones de años los ancestros de los primates desarrollaron una variante de la enzima alcohol deshidrogenasa (o ADH, que destruye el alcohol ingerido) capaz de degradar el alcohol 40 veces más rápido que la variedad presente en otros mamíferos, suficiente para procesar el alcohol producido por las bacterias del tubo digestivo pero no para enfrentarse al etanol ingerido en mayores cantidades.
Esta novedad metabólica surgió en la época en que los tatarabuelos de los chimpancés comenzaron a pasar más tiempo en tierra que en los árboles y a comer la fruta más que madura que recogían del suelo; los que llevaban en su aparato digestivo la nueva enzima podrían comer más sin embriagarse y fueron ganando terreno a los que se intoxicaban con la fruta fermentada.
En unas cuantas generaciones el linaje de los que se embriagaban al comer la fruta caída desapareció casi por completo.
Combinaciones
Actualmente nuestra especie dispone de cinco clases de ADH distribuidas por diferentes tejidos del cuerpo. Hay variantes más o menos eficientes, de acuerdo a la genética de cada quien.
La clase de ADH presente en el estómago y el hígado comienza a actuar a unos minutos de entrar el alcohol al cuerpo, evitando que suba rápidamente su concentración sanguínea. Pero antes de ser destruido el etanol llega al cerebro y entorpece el funcionamiento normal de uno de sus principales neurotransmisores, el glutamato; es así como produce esa desinhibición característica que hemos aprovechado desde hace miles de años para atenuar la ansiedad y fomentar la socialización cuando celebramos.
Aun sabiendo beber sin que las concentraciones sanguíneas de etanol lleguen a esos niveles que el alcoholímetro detecta, el consumo de alcohol tiene un gran inconveniente: el acetaldehído en que se convierte por acción de la ADH es sumamente tóxico. Es el causante del daño a la placenta y al feto en las mujeres que beben durante el embarazo y también de los cánceres del tubo digestivo en los bebedores consuetudinarios. El hígado ha de ponerse a trabajar de inmediato en destruirlo convirtiéndolo en acetato por medio de otra enzima, la aldehído deshidrogenasa (ALDH), de la que existen también variantes más o menos eficientes; cuando el acetaldehído se acumula sobrevienen las náuseas, dolor de cabeza, taquicardia y enrojecimiento facial que impiden a las personas con ALDH de acción lenta beber en grandes cantidades. De hecho el disulfiram (más conocido como Antabuse), ese fármaco que se prescribe a veces para que el consumo de alcohol sea desagradable, funciona provocando la acumulación de acetaldehído al bloquear la acción de la ALDH.
El interjuego de estas dos enzimas explica en buena parte la respuesta individual al etanol. Quien tenga una ADH muy activa tardará más en emborracharse, pero si no destruye eficazmente el acetaldehído sufrirá unas crudas espantosas y correrá un riesgo mayor de desarrollar un cáncer. Con una ADH de acción lenta la persona se sentirá mareada tras beber media cerveza y tanto su riesgo de llegar al alcoholismo como su exposición a los efectos tóxicos del acetaldehído serán casi nulos. La peor combinación, por el riesgo que conlleva de adicción al alcohol, es la de los bebedores incansables: una ADH rápida y una ALDH de las que evitan que el acetaldehído produzca síntomas inmediatos.
No me queda más que recomendar a los lectores que en este Lupe-Reyes hagan más caso de las señales de su cuerpo que de la presión social por beber.